Dorothy Crowfoot Hodgkin: biografía y la estructura de las biomoléculas

De El Cairo a Oxford

Hija de arqueólogos británicos destinados en Egipto y Sudán, Dorothy Crowfoot pasó buena parte de su infancia con sus abuelos en Inglaterra mientras sus padres trabajaban en Oriente Próximo, y desarrolló desde muy joven un interés por la química, alentado por un set de análisis mineral que recibió de regalo a los diez años. A los dieciocho, durante una estancia con sus padres en Sudán, tuvo la oportunidad de analizar minerales con técnicas de rayos X, una experiencia que definió su vocación científica.

Estudió química en el Somerville College de la Universidad de Oxford, uno de los pocos colegios que entonces admitía mujeres, y se graduó en 1932. Continuó su formación en Cambridge bajo la dirección de John Desmond Bernal, uno de los pioneros de la cristalografía aplicada a moléculas biológicas, con quien realizó los primeros estudios de difracción de rayos X sobre cristales de pepsina, una proteína, demostrando que era posible obtener patrones de difracción de moléculas orgánicas complejas.

Referencias: [1] · [2]

La estructura de la penicilina

De regreso en Oxford, Hodgkin estableció su propio laboratorio de cristalografía y, durante la Segunda Guerra Mundial, se dedicó a determinar la estructura de la penicilina, el antibiótico que por entonces salvaba miles de vidas en los frentes de batalla sin que se conociera con exactitud su composición molecular. Trabajando con cristales de calidad irregular y empleando cálculos matemáticos extraordinariamente laboriosos, muchos de ellos realizados a mano antes de que existieran computadoras accesibles, logró en 1945 establecer la estructura correcta de la molécula.

Su determinación de la estructura de la penicilina, que incluía un anillo betalactámico inusual cuya existencia algunos químicos habían puesto en duda, resultó fundamental para el posterior desarrollo de antibióticos derivados y sintéticos. Este trabajo consolidó su reputación internacional y demostró el enorme potencial de la cristalografía de rayos X para resolver estructuras de moléculas biológicas de gran complejidad, más allá de los cristales minerales simples con los que había comenzado la disciplina.

Referencias: [1] · [3]

La vitamina B12 y el uso de computadoras

A partir de 1948, Hodgkin se dedicó a descifrar la estructura de la vitamina B12, una molécula mucho más compleja que la penicilina y esencial para tratar la anemia perniciosa. El análisis exigía manejar una cantidad de datos cristalográficos que superaba lo que podía procesarse manualmente, por lo que Hodgkin fue una de las primeras científicas en recurrir a computadoras electrónicas de la época, incluidas máquinas ubicadas en universidades de Estados Unidos, para realizar los cálculos necesarios.

En 1956 su equipo logró establecer la estructura completa de la vitamina B12, un logro que fue determinante para que la Real Academia de Ciencias sueca le concediera el Premio Nobel de Química en 1964 "por sus determinaciones mediante técnicas de rayos X de las estructuras de importantes sustancias bioquímicas". La prensa británica de la época, reflejando los prejuicios habituales hacia las científicas, tituló la noticia destacando su condición de "ama de casa" antes que su logro profesional.

Referencias: [2] · [3]

La insulina y un compromiso más allá del laboratorio

Hodgkin había comenzado a estudiar la estructura de la insulina ya en 1934, pero la complejidad de esta proteína, mucho mayor que la de la penicilina o la vitamina B12, hizo que la resolución completa de su estructura tridimensional no se lograra hasta 1969, tras treinta y cinco años de trabajo intermitente y con la ayuda de computadoras cada vez más potentes. Este hallazgo tuvo aplicaciones directas en la comprensión de la diabetes y en el diseño posterior de formulaciones de insulina.

Además de su labor científica, Hodgkin mantuvo un firme compromiso con el desarme nuclear y la cooperación científica internacional, presidiendo la organización Pugwash Conferences on Science and World Affairs, y viajó extensamente pese a padecer artritis reumatoide severa desde joven, una condición que llegó a limitar el uso de sus manos sin frenar su actividad investigadora. Murió en 1994, dejando una influencia decisiva sobre generaciones posteriores de cristalógrafos, entre ellos su propia estudiante Margaret Thatcher, quien llegaría a ser primera ministra británica.

Referencias: [3] · [4]

Cronología

1. 1932

   Se gradúa en química por la Universidad de Oxford.

2. 1945

   Determina la estructura tridimensional de la penicilina.

3. 1956

   Su equipo resuelve la estructura de la vitamina B12.

4. 1964

   Recibe el Premio Nobel de Química.

5. 1969

   Completa la determinación de la estructura de la insulina.